In occasione du lancement de notre nouvelle poudre de collagène Premium, nous souhaitons vous présenter aujourd'hui les bases du collagène dans cette éducation WEIDER. Alors, à quoi attendre – plongeons-nous sans détour dans ce sujet passionnant.

L'essentiel en bref

Pour la génération des réseaux sociaux au temps d'attention légèrement limité, nous commençons par un résumé sous forme de points clés :

  • Les collagènes sont les protéines les plus abondantes dans le corps humain
  • Les collagènes sont des protéines de structure qui donnent leur forme et leurs propriétés aux os, au cartilage, aux dents, aux tendons, aux ligaments, aux parois des vaisseaux et à la peau
  • Par conséquent, une supplémentation en collagène peut potentiellement avoir un effet positif sur tous ces tissus
  • Des études montrent un effet positif sur les douleurs articulaires et le maintien du cartilage articulaire
  • Des paramètres cosmétiques tels que l'hydratation de la peau et la profondeur des rides ont également pu être améliorés par une supplémentation en collagène dans des études
  • Chaque troisième acide aminé des collagènes fibrillaires est une glycine
  • Par conséquent, une disponibilité suffisante de glycine est cruciale pour une synthèse du collagène fonctionnelle
  • Il existe 28 types de collagène, mais le type de la matière première initiale est très probablement sans importance en raison de la scission chimique du collagène

Il vaut la peine de lire cet article jusqu'au bout – faites-nous confiance…

Des déchets de boucherie au produit beauté favori

Autrefois dénigré comme déchet de boucherie et sous-produit sans valeur de l'industrie alimentaire, le sort du collagène a tourné à 180° en ce qui concerne sa popularité grâce à quelques travaux scientifiques. Ce n'est pas vraiment surprenant si l'on considère que le collagène représente la protéine la plus abondante, avec une part d'environ 25 à 30 % de la teneur totale en protéines de notre corps.

Comme pour toutes les protéines, le collagène est d'abord une longue chaîne d'acides aminés (structure primaire). Les acides aminés les plus abondants dans les protéines de collagène sont la glycine (~35 %), l'alanine, la proline et l'hydroxyproline.

Nous avons déjà appris dans des articles de blog précédents sur les acides aminés essentiels (EAA) que la synthèse des protéines (musculaires) nécessite les neuf acides aminés essentiels pour fonctionner parfaitement. La L-leucine comme « déclencheur » et les huit autres comme matériau de construction. De même, pour évaluer la qualité d'une protéine, la présence complète des neuf acides aminés essentiels est considérée comme le principal critère.

Bien que la protéine de collagène manque effectivement de l'acide aminé essentiel L-tryptophane, ce qui en fait une protéine incomplète selon le principe minimal de Liebig, cela ne dit rien au départ sur son utilité physiologique. Après tout, le collagène ingéré est censé augmenter avant tout la production de collagène endogène – pour quoi il n'a donc pas besoin de L-tryptophane.

Jusqu'ici, tout va bien. Maintenant que nous avons levé l'image négative, nous pouvons passer au contenu réel. Il faut dire d'emblée que cet article de blog ne fait qu'effleurer la surface en ce qui concerne les multiples effets d'une supplémentation en collagène. Il y a encore beaucoup plus à découvrir et à explorer ici – donc, si vous souhaitez devenir un chercheur en collagène reconnu à l'échelle internationale, vous devrez faire preuve d'un peu d'autodidaxie. La littérature originale dans notre liste de références est parfaitement adaptée pour débuter. Bon, assez parlé, passons aux choses sérieuses :

Qu'est-ce que le collagène exactement ?

Le collagène est une protéine de structure extracellulaire (c'est-à-dire présente à l'extérieur des cellules) (dites protéines sclérotiques ou de structure), qui donne aux tissus tels que les os, le cartilage, les dents, les tendons, les ligaments, les parois des vaisseaux et la peau leur forme et leurs propriétés. Les protéines de collagène sont divisées en 28 types, dont les types I à III (tous « fibrillaires ", c'est-à-dire composés de fibres) sont probablement les plus importants (Ricard-Blum 2011 ; Mienaltowski et Birk 2014).

Alors que le type I se trouve principalement dans les tendons et les ligaments, le collagène de type II se trouve également dans le cartilage articulaire (Mienaltowski et Birk 2014). Le collagène de type III est un type de collagène qui se trouve principalement dans le développement embryonnaire, mais qui se retrouve également chez les adultes dans la peau et certains organes (en particulier les organes creux comme les grands vaisseaux sanguins, la vessie, le placenta et le tissu adipeux) (Mienaltowski et Birk 2014 ; Kuivaniemi et Tromp 2019). Le type III se trouve également souvent dans les tissus et les structures où l'on trouve aussi les types I & II.

Glycine – l'acide aminé clé de la synthèse du collagène

Comme mentionné au début, les collagènes sont les protéines les plus importantes en quantité dans notre corps. Les propriétés physiques des protéines de collagène sont dues à leur structure. La glycine, l'acide aminé le plus abondant dans le collagène, joue ici un rôle clé :

La glycine est le plus petit et, en ce qui concerne sa structure chimique, le plus simple des acides aminés. En raison de sa petite taille, la glycine permet la formation d'une structure dite en triple hélice, qui confère à la protéine de structure sa résistance à la traction. Compte tenu de la forte teneur en glycine, il n'est pas surprenant que ce petit acide aminé ait une fonction importante dans la synthèse du collagène.

Une étude in vitro (« en éprouvette ") de Patricia de Paz-Lugo en 2018 a pu montrer que le traitement des cellules cartilagineuses (chondrocytes) avec l'acide aminé glycine pouvait augmenter la synthèse du collagène (de Paz-Lugo et al. 2018). Les auteurs vont même jusqu'à dire que, en raison de son importance pour la synthèse du collagène, la glycine devrait être ingérée en grandes quantités par l'alimentation et qu'elle est donc un acide aminé essentiel (Melendez-Hevia et al. 2009). Comme la glycine remplit en plus de sa fonction de constituant du collagène et d'autres protéines dans notre corps d'autres tâches (comme par exemple la synthèse de la créatine, si populaire pour augmenter la force, ou du puissant antioxydant glutathion), une carence chronique peut avoir un effet négatif correspondant sur la santé (métabolique) (Li et Wu 2018).

Dans leur expérience, les auteurs de l'équipe de Paz-Lugo ont appliqué différentes concentrations de divers acides aminés (glycine, proline, lysine, isoleucine et acide aspartique) sur les cellules et ont étudié l'évolution de la synthèse du collagène stimulée par ceux-ci. Après 15 jours, la glycine à différentes doses a pu augmenter de manière fiable la synthèse du collagène jusqu'à 250 % par rapport au groupe de contrôle (non traité). Il convient de mentionner que le milieu de culture cellulaire du groupe de contrôle contenait également de plus faibles quantités de glycine, de proline et de lysine.

De plus, il existe des indications que la glycine induit la synthèse du collagène (et d'autres molécules) dans les tendons d'Achille enflammés et favorise ainsi le « remodelage ", c'est-à-dire la reconstruction structurelle ou la reconstruction (Pedrozo Vieira et al. 2015). Les tendons des rats nourris à la glycine présentaient une résistance mécanique plus élevée après le traitement, c'est pourquoi les auteurs en concluent qu'une supplémentation en glycine pourrait constituer un moyen de traitement sensé et efficace pour de tels symptômes.

Une étude très intéressante de 1999 montre d'une part l'absorption du collagène administré et d'autre part son accumulation dans le cartilage articulaire. Les auteurs de l'équipe de Steffen Oesser ont administré du collagène hydrolysé marqué de manière radioactive à des souris afin de déterminer, après le traitement, l'accumulation de la radioactivité dans différents tissus. Il a effectivement pu être démontré que la radioactivité dans le cartilage était nettement mesurable, ce qui laisse penser à une incorporation des matériaux de construction marqués dans le cartilage articulaire (Oesser et al. 1999).

Si l'on prend une combinaison de collagène et de vitamine C avant l'activité physique, la synthèse du collagène peut être augmentée, ce qui peut jouer un rôle important dans la prévention des blessures et la régénération des tissus. Une équipe de chercheurs dirigée par Gregory Shaw est arrivée à ces résultats en 2017. Il est intéressant de noter que cette étude a été réalisée avec de la gélatine, c'est-à-dire du collagène intact, non hydrolysé.

Il convient également de noter qu'en plus de la prise de collagène ou de ses acides aminés, l'activité physique à elle seule stimule le taux de synthèse du tissu conjonctif. À l'inverse, l'inactivité physique fait en sorte que la production de nouvelles molécules de collagène est réduite (Holwerda et van Loon 2022).

Que dit la science ? Articulations et cartilage

Nous avons maintenant déjà clarifié quelles tâches le collagène remplit dans le corps humain et quelle importance particulière est accordée à l'acide aminé glycine. En raison de l'abondance du collagène et de sa large diffusion dans divers tissus (peau, os, cartilage, vaisseaux sanguins, etc.), il est presque évident que la prise de collagène apporte de nombreux effets positifs différents – mais que dit la science à ce sujet ? Jetons un coup d'œil à une publication ou deux :

Une revue assez récente de Martinez-Puig et ses collègues de 2023 s'occupe de l'influence de la prise de collagène sur la santé articulaire, en particulier de la symptomatologie de l'arthrose. L'arthrose est une maladie articulaire chronique et dégénérative (causée par l'usure/l'usurpation ou des processus inflammatoires) qui, en raison de l'augmentation de l'espérance de vie (il s'agit donc d'une pathologie associée à l'âge), compte parmi les maladies articulaires les plus fréquentes à ce jour (Martinez-Puig et al. 2023).

Après la prise de collagène hydrolysé, les acides aminés libres ainsi que les di- et tripeptides sont absorbés dans l'intestin grêle. Des études in vitro et in vivo indiquent un effet chondroprotecteur (protecteur du cartilage) d'une supplémentation. Des études cliniques avec de l'hydrolysat de collagène ont abouti à une amélioration des symptômes et à une augmentation de la teneur en protéoglycanes dans le cartilage du genou chez les patients souffrant d'arthrose, ainsi qu'à une réduction de la douleur articulaire pendant l'entraînement et au repos chez les patients sains (Martinez-Puig et al. 2023). Malgré l'hétérogénéité des protocoles d'étude (dosages, durée du traitement, etc.), les auteurs concluent que la majorité des interventions mènent à un résultat positif – et ce sans aucun effet secondaire. Comme souvent, les scientifiques résument également que des données supplémentaires sont nécessaires pour une évaluation définitive. Nous le savons. Honvo et ses collègues ainsi que le groupe de travail dirigé par Chun-Ru Lin arrivent également à une conclusion similaire (Honvo et al. 2020 ; Lin et al. 2023).

Une étude de Zdzieblik et ses collègues a pu montrer que la prise quotidienne de 5 g de peptides de collagène spéciaux (collagène de type I hydrolysé) pendant 12 semaines a pu soulager les douleurs au genou liées à l'activité chez les jeunes adultes. Fait intéressant, les auteurs avancent la thèse que les peptides de collagène utilisés dans les études sont trop hétérogènes pour généraliser un effet positif de la supplémentation en collagène. Plus à la fin de cet article.

Collagène pour la peau, les cheveux et les ongles

Dans le domaine des nutricosmétiques, le collagène est également un sujet très discuté. De nombreuses études montrent une influence positive de la prise de collagène sur la santé et la fonction de la peau, des cheveux et des ongles.

Ainsi, la prise régulière de peptides de collagène peut par exemple améliorer les signes du vieillissement cutané (Asserin et al. 2015). Les peptides de collagène ingérés ont pu améliorer significativement l'hydratation de la peau et également augmenter la densité de collagène dans le derme, la deuxième couche de la peau (l'épiderme étant la couche supérieure de la peau). Avec l'âge, la teneur en eau de la peau diminue. Dans l'étude d'Asserin et ses collègues, l'hydratation de la peau a pu être augmentée jusqu'à 28 % après huit semaines de prise de collagène par rapport au groupe placebo.

Kim et ses collègues ont publié en 2018 leurs résultats concernant une étude sur l'influence de la supplémentation en collagène sur l'hydratation, l'élasticité et l'aspect des rides de la peau (Kim et al. 2018). En effet, la prise de collagène pendant 12 semaines a pu améliorer tous les paramètres étudiés. En ce qui concerne ces données, il convient de noter qu'un hydrolysat de collagène de poisson avec une part de >15 % de tripeptides (trois acides aminés liés) a été utilisé – mais aussi seulement à une très faible dose de 1000 mg par jour. Comme le corps peut absorber dans l'intestin grêle des di- et tripeptides en plus des acides aminés libres, les auteurs supposent que des peptides spéciaux (Gly-Pro-Hyp, c'est-à-dire glycine, proline et l'hydroxyproline caractéristique du collagène) pourraient être responsables de l'effet. Le dipeptide de proline et d'hydroxyproline (Pro-Hyp) ne peut pas être scindé par l'enzyme peptidase et apparaît donc toujours intact dans le sang. D'autres données suggèrent que ce dipeptide pourrait éventuellement stimuler la croissance des fibroblastes (cellules productrices de collagène) dans la peau.

Il est possible que ce soit dû au potentiel de marché de l'industrie de la beauté que l'influence d'une prise de collagène sur l'aspect de la peau est abondamment étudiée – quoi qu'il en soit, les données à ce sujet sont à évaluer comme très positives (Barati et al. 2020 ; de Miranda et al. 2021).

Cicatrisation et rééducation

En dehors des problèmes articulaires aigus/chroniques et à des fins esthétiques, une supplémentation en collagène peut également soutenir la cicatrisation des plaies et la rééducation après une blessure musculo-squelettique (Khatri et al. 2021 ; Mathew-Steiner et al. 2021).

Quel type de collagène est le meilleur ?

Pour conclure, nous souhaitons aborder une question qui est souvent posée. De nombreux concurrents vantent sur l'emballage de leur produit le type de collagène de la matière première. Au total, comme déjà mentionné, il existe 28 types différents de collagène (Mienaltowski et Birk 2014 ; Martinez-Puig et al. 2023). Mais quel type de collagène est le meilleur pour une supplémentation efficace ?

La plupart des hydrolysats de collagène ou peptides commercialisés proviennent des types I, II ou III. Mais comme il s'agit, comme dit, de collagènes hydrolysés, c'est-à-dire scindus (par hydrolyse, méthode chimique), le type est très probablement sans importance en tant que critère de qualité. Comme également déjà mentionné, le collagène, comme toute protéine, est composé d'une longue chaîne d'acides aminés disposés sous forme d'hélice. Chaque molécule de collagène (à l'exception de deux types) est composée de plus de 1000 acides aminés (Gordon et Hahn 2010 ; Kuivaniemi et Tromp 2019 ; Naomi et al. 2021). Les compositions en acides aminés des chaînes alpha individuelles (trois chaînes alpha forment une hélice) des types de collagène I à III se ressemblent très fortement (Holwerda et van Loon 2021). Comme après la scission il n'y a que des chaînes d'acides aminés plus courtes (peptides) et des acides aminés libres, ceux-ci ne sont plus immunologiquement actifs (comme les collagènes intacts) et ne peuvent donc plus être typés (Martinez-Puig et al. 2023). Il est donc peu probable que le type de collagène de la matière première initiale joue un rôle important en ce qui concerne son efficacité dans le cadre d'une supplémentation. D'autre part, certains auteurs sont d'avis que l'effet de peptides spéciaux (au lieu de mélanges de peptides entiers) doit être évalué à l'avenir pour répondre définitivement à cette question. À l'opposé, il y a le fait que de nombreuses études avec un traitement au collagène arrivent à un résultat positif indépendamment du type de collagène utilisé.

Conclusion

Alors, c'était à avouer beaucoup d'informations pour un simple article de blog – mais ce qui doit être, doit être. Nous espérons vous avoir ainsi un peu plus approché du sujet du collagène. De plus, nous serions heureux d'avoir éveillé votre intérêt – pour une recherche bibliographique plus approfondie ou pour une auto-expérience. Pour soutenir dignement la dernière, nous vous offrons avec le code COLLAGEN 20 % sur notre nouvelle poudre de collagène Premium*. Tout cela au nom de la science.

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Riferimenti e fonti di questo articolo

Asserin et al. (2015): The effect of oral collagen peptide supplementation on skin moisture and the dermal collagen network: evidence from an ex vivo model and randomized, placebo-controlled clinical trials. Journal of Cosmetic Dermatology, 14 (4), 291–301, doi: 10.1111/jocd.12174
Barati et al. (2020): Collagen supplementation for skin health: A mechanistic systematic review. Journal of Cosmetic Dermatology, 19 (11), 2820–2829, doi: 10.1111/jocd.13435
de Paz-Lugo et al. (2018): High glycine concentration increases collagen synthesis by articular chondrocytes in vitro: acute glycine deficiency could be an important cause of osteoarthritis. Amino Acids, 50 (10), 1357–1365, doi: 10.1007/s00726-018-2611-x
de Miranda et al. (2021): Effects of hydrolyzed collagen supplementation on skin aging: a systematic review and meta-analysis. International Journal of Dermatology, 60 (12), 1449–1461, doi: 10.1111/ijd.15518
Gordon und Hahn (2010): Collagens. Cell and Tissue Research, 339 (1), 247–257, doi: 10.1007/s00441-009-0844-4
Honvo et al. (2020): Role of Collagen Derivatives in Osteoarthritis and Cartilage Repair: A Systematic Scoping Review With Evidence Mapping. Rheumatology and Therapy, 7 (4), 703–740, doi: 10.1007/s40744-020-00240-5
Holwerda und van Loon (2022): The impact of collagen protein ingestion on musculoskeletal connective tissue remodeling: a narrative review. Nutrition Reviews, 80 (6), 1497–1515, doi: 10.1093/nutrit/nuab083
Khatri et al. (2021): The effects of collagen peptide supplementation on body composition, collagen synthesis, and recovery from joint injury and exercise: a systematic review. Amino Acids, 53 (10), 1493–1506, doi: 10.1007/s00726-021-03072-x
Kim et al. (2018): Oral Intake of Low-Molecular-Weight Collagen Peptide Improves Hydration, Elasticity, and Wrinkling in Human Skin: A Randomized, Double-Blind, Placebo-Controlled Study. Nutrients, 10 (7), 826, doi: 10.3390/nu10070826
Kuivaniemi und Tromp (2019): Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases. Gene, 707, 151–171, doi: 10.1016/j.gene.2019.05.003
Li und Wu (2018): Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino Acids, 50, 29–38, doi: 10.1007/s00726-017-2490-6
Lin et al. (2023): Analgesic efficacy of collagen peptide in knee osteoarthritis: a meta-analysis of randomized controlled trials. Journal of Orthopaedic Surgery and Research, 18, 694, doi: 10.1186/s13018-023-04182-w
Martinez-Puig et al. (2023): Collagen Supplementation for Joint Health: The Link between Composition and Scientific Knowledge. Nutrients, 15, 1332, doi: 10.3390/nu15061332
Mathew-Steiner et al. (2021): Collagen in Wound Healing. Bioengineering, 8 (5), 63, doi: 10.3390/bioengineering8050063
Melendez-Hevia et al. (2009): A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences, 34 (6), 853–872, doi: 10.1007/s12038-009-0100-9
Mienaltowski und Birk (2014): Structure, physiology, and biochemistry of collagens. Advances in Experimental Medicine and Biology, 802, 5–29, doi: 10.1007/978-94-007-7893-1_2
Naomi et al. (2021): Current Insights into Collagen Type I. Polymers, 13 (16), 2642, doi: 10.3390/polym13162642
Oesser et al. (1999): Oral administration of (14)C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). The Journal of Nutrition, 129 (10), 1891–1895, doi: 10.1093/jn/129.10.1891
Pedrozo Vieira et al. (2014): Glycine Improves Biochemical and Biomechanical Properties Following Inflammation of the Achilles Tendon. The Anatomical Record, 298 (3), 538–545, doi: 10.1002/ar.23041
Ricard-Blum (2011): The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, 3 (1), a004978, doi: 10.1101/cshperspect.a004978
Shaw et al. (2017): Vitamin C–enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. The American Journal of Clinical Nutrition, 105 (1), 136–143, doi: 10.3945/ajcn.116.138594
Zdzieblik et al. (2021): The Influence of Specific Bioactive Collagen Peptides on Knee Joint Discomfort in Young Physically Active Adults: A Randomized Controlled Trial. Nutrients, 13 (2), 523, doi: 10.3390/nu13020523